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Caracterización limnológica de lagunas en la llanura aluvial del río Ichilo, Cochabamba (Bolivia)
(1996) Mabel Maldonado; Edgar Goïtia; Francisca Acosta; Mirtha Cadima; Dylian Castellón
Se realizo la caracterizacion limnologica de 11 lagunas situadas en la llanura inundable del rio Ichilo (16´ 01´´ a 16´ 57´´ S – 64´ 36´´ a 64´ 53´´ W) ubicado en la amazonia boliviana. La caracterizacion se realizo en base a variables morfologicas, fisico – quimicas y biologicas; estas incluyeron la composicion y abundancia relativa del plancton, bentos, macrofilia e ictiofauna. Las variables fueron determinadas en cuatro periodos hidrologicos entre los anos 1994 y 1995. Las lagunas se mostraron similares a otros ambientes sudamericanos respecto a las caracteristicas de sus aguas y a la composicion de sus comunidades, asi como tambien respecto a las variaciones que estas experimentan en funcion al regimen hidrologico; sin embargo se pueden apreciar diferencias interesantes debido a su posicion en las cabeceras del sistema hidrologico amazonico y que se reflejan en variaciones ambientales un tanto mas pronunciadas que las de los grandes rios. Palabras clave: Lagunas de llanura inundable, Amazonia boliviana, limnologia tropical, Cochabamba, Bolivia
Patrones espaciales de la comunidad planctónica lacustre en un gradiente geofísico y bioclimático en Bolivia
(Elsevier BV, 2003) Francisca Acosta; Mirtha Cadima; Mabel Maldonado
The 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase catalyses the sixth step of the shikimate pathway that is responsible for synthesizing aromatic compounds and is absent in mammals, which makes it a potential target for drugs development against microbial diseases. Here, we report the phosphate binding effects at the structure of the 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase from Mycobacterium tuberculosis. This enzyme is formed by two similar domains that close on each other induced by ligand binding, showing the occurrence of a large conformation change. We have monitored the phosphate binding effects using analytical ultracentrifugation, small angle X-ray scattering and, circular dichroism techniques. The low resolution results showed that the enzyme in the presence of phosphate clearly presented a more compact structure. Thermal-induced unfolding experiments followed by circular dichroism suggested that phosphate rigidified the enzyme. Summarizing, these data suggested that the phosphate itself is able to induce conformational change resulting in the closure movement in the M. tuberculosis 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase.