Efecto del magnesio como cofactor mayoritario en la enzima modificada a-milasa-Mg de aspergillus oryzae

Abstract

Se determinó que la enzima dializada es estable y tiene una mayor actividad. Donde se tiene que en 3 días la enzima sufre cambios en su estructura por la pérdida de calcio, pero a partir del tercer día la enzima se estabiliza. La actividad de la enzima continúa cambiando después de la diálisis hasta encontrar su estructura más estable. El ingreso de Magnesio como cofactor principal aumenta la actividad de la enzima a las condiciones determinadas por este método. Y estabiliza la estructura comparando su estabilidad respecto la enzima sin calcio cumpliendo el objetivo. Por el tamaño del ión Magnesio, se asume que existe una disminución del tamaño de la estructura cuaternaria de la enzima, esto debido a que el Magnesio sustituye al Calcio como separador y estabilizador de dominios. Esto explica por qué la enzima es más activa con Magnesio que con Calcio. Se determina que el ingreso de Magnesio no estabiliza fuertemente la enzima pero si aumenta su actividad 11,4 veces en las condiciones del método, y cambia el pH de mayor actividad de 5,5 a 3. Se obtuvieron los resultados esperados de todos los objetivos planteados